Termodinamika molekulskog prepoznavanja

završni rad

• Autor: Mia Jurković
• Mentor: Branimir Bertoša (mentor)
• Ustanova koja je dodijelila akademski / stručni stupanj: Sveučilište u Zagrebu; Prirodoslovno-matematički fakultet; (Kemijski odsjek); Zagreb
• Datum i država obrane: 2021-09-10, Hrvatska
• Znanstveno / umjetničko područje, polje i grana: PRIRODNE ZNANOSTI; Kemija

Sažetak

Molekulsko prepoznavanje je temelj većine značajnih bioloških procesa kao što su vezanja
supstrata u aktivno mjesto enzima, prijenos staničnih signala, međusobno prepoznavanje
stanica te kontrola transkripcije i translacije. Interakcija biomolekula i njihovo međusobno
prepoznavanje zasnivaju se na stvaranju nekovalentnog kompleksa putem nekovalentnih
interakcija. U ovom radu, naglasak je stavljen na nekovalentne interakcije između proteina i
njihovih liganada koji se reverzibilno vežu u proteinsko vezno mjesto. Komplementarnost
između proteina i liganda ostvaruje se kroz mnoštvo nekovalentnih interakcija, poput
elektrostatskih, van der Waalsovih, hidrofobnih i aromatskih interakcija te vodikovih i
halogenskih veza. Glavne karakteristike većine protein – ligand interakcija su iznimno visok
stupanj specifičnosti i odgovarajući afinitet, a jedna od osnovnih uloga tih interakcija je
regulacija funkcije i aktivnosti proteina.
U uvjetima konstantnog tlaka i konstantne temperature pri kojima se zbiva većina
biokemijskih procesa, promjena slobodne energije, odnosno Gibbsove energije, predstavlja
termodinamički kriterij za spontanost procesa. Promjena Gibbsove energije vezanja sastoji se
od entalpijskog i entropijskog člana te vezanje može biti entalpijski ili entropijski potaknuto pri
čemu je bitno naglasiti da su entalpijski i entropijski doprinosi usko povezani. Ovaj rad ukazuje
na to kako je za potpun opis i razumijevanje molekulskog prepoznavanja potrebno povezati
termodinamičke podatke sa strukturama interagirajućih partnera. Promjena Gibbsove energije
vezanja povezana je s konstantom disocijacije (KD) kojom se izražava afinitet liganda prema
proteinu (ili obrnuto). Konstanta disocijacije je vrlo bitna jer odgovara koncentraciji liganda pri
kojoj polovina proteinskih molekula u sustavu ima vezan ligand. Parametar koji je važan u
određivanju konstante disocijacije jest frakcijska zasićenost definirana kao udio proteinskih
veznih mjesta popunjenih ligandom. Shvaćanje i interpretacija pojedinačnih komponenata
promjene slobodne energije zahtijeva razmatranje protein – ligand kompleksa kao fleksibilnih
više nego statičnih struktura te razmatranje uloge solvatacijskih efekata. U ovom radu opisana
je i važnost hidrofobnog efekta te razlika između klasičnog i neklasičnog hidrofobnog efekta
koji proizlaze iz specifičnih svojstava vode. Termodnamička analiza molekulskog
prepoznavanja najčešće se provodi izotermalnom titracijskom kalorimetrijom; metodom koja
direktno mjeri toplinu oslobođenu tijekom vezanja.

• Ključne riječi: međumolekulske interakcije; termodinamika
• Jezik: hrvatski
• URN:NBN: urn:nbn:hr:217:132808
• Studijski program: Naziv: Kemija; Vrsta studija: sveučilišni; Stupanj studija: preddiplomski; Akademski / stručni naziv: sveučilišni/a prvostupnik/prvostupnica (baccalaureus/baccalaurea) kemije (univ. bacc. chem.)
• Vrsta resursa: Tekst
• Način izrade datoteke: Izvorno digitalna
• Prava pristupa: Otvoreni pristup
• Datum i vrijeme pohrane: 2021-11-02 14:20:41