Istraživanje supramolekulskih struktura tripeptida Phe-Phe-Ala infracrvenom spektroskopijom

diplomski rad

• Naslov (engleski): Study of supramolecular structures of Phe-Phe-Ala tripetides by infrared spectroscopy
• Autor: Ivana Paradžik
• Mentor: Leo Frkanec (mentor)
• Mentor: Snežana Miljanić (mentor)
• Član povjerenstva: Vesna Petrović Peroković (predsjednik povjerenstva)
• Član povjerenstva: Snežana Miljanić (član povjerenstva)
• Član povjerenstva: Željka Soldin (član povjerenstva)
• Član povjerenstva: Nives Galić (član povjerenstva)
• Ustanova koja je dodijelila akademski / stručni stupanj: Sveučilište u Zagrebu; Prirodoslovno-matematički fakultet; (Kemijski odsjek); Zagreb
• Datum i država obrane: 2018-07-02, Hrvatska
• Znanstveno / umjetničko područje, polje i grana: PRIRODNE ZNANOSTI; Kemija

Sažetak

U ovom diplomskom radu sintetizirani su metilni ester i amid, N-acetiltripeptidi
aminokiselinskog slijeda L-fenilalanin-L-fenilalanin-L-alanin, koji se razlikuju prema
funkcijskoj skupini na C kraju peptida. Aminokiselinski slijed FFA je dio amiloida β za koji
je dokazano kako se nalazi u plakovima u mozgu pacijenata oboljelih od Alzheimerove
bolesti. Kao model samoorganiziranja molekula amiloida, oba tripeptida su upotrijebljena za
pripravu gelova u tri različita otapala, acetonitrilu, vodi i teškoj vodi. Infracrvenom
spektroskopijom istražile su se sekundarne strukture tripeptida u pripremljenim gelovima,
ponajprije analizom vrpce amid I u spektrima. Osim sekundarnih struktura, proučavana je i
morfologija niti gelskih struktura pomoću transmisijskog elektronskog mikroskopa.

Sažetak (engleski)

In this graduate thesis, methyl ester and amide were synthesised, N-acetyltripeptides with LPhenylalanine-
L-Phenylalanine-L-Alanine sequence which differ depending on functional
group at the C end of the peptide. The amino acid sequence FFA is part of the amyloid β in
the brain plaques of patients with Alzheimer's disease. As a model of self-organization of the
amyloid molecule, both tripeptides were used for the gels preparation in three solvents,
acetonitrile, water and heavy water. Infrared spectroscopy was used to investigate the
secondary structures of the tripeptide in prepared gels, mainly by analysis of amide I band.
Also, gel morphology was studied usingtransmission electron microscopy.

• Ključne riječi: Alzheimerova bolest; amiloid ß; infracrvena spektroskopija; samo-udruživanje u gelovima; supramolekulski gelovi; sekundarna struktura proteina; TEM
• Ključne riječi (engleski): Alzheimer's disease; amyloid ß; infrared spectroscopy; protein secondary structure; self-assembled gels; supramolecular gels; TEM
• Jezik: hrvatski
• URN:NBN: urn:nbn:hr:217:280465
• Studijski program: Naziv: Kemija; smjerovi: istraživački; Smjer: istraživački; Vrsta studija: sveučilišni; Stupanj studija: diplomski; Akademski / stručni naziv: magistar/magistra kemije (mag. chem.)
• Vrsta resursa: Tekst
• Način izrade datoteke: Izvorno digitalna
• Prava pristupa: Otvoreni pristup; Datum isteka embarga: 2020-07-02
• Datum i vrijeme pohrane: 2018-07-11 12:22:53